Азот содержащий органические соединения. Органические соединения азота

Нитросоединения. Нитросоединениями называются органические вещества, в молекулах которых содержится нитрогруппа — NO 2 при атоме углерода.

Их можно рассматривать как производные углеводородов, получающиеся путем замещения атома водорода на нитрогруппу. По числу нитрогрупп различают моно-, ди- и полинитросоединения.

Названия нитросоединемий производят от названий исходных углеводородов с добавлением приставки нитро-:

Общая формула этих соединений R—NO 2 .

Введение в органическое вещество нитрогруппы называется нитрованием. Его можно проводить разными способами.Нитрование ароматических соединений легко осуществимо при действии смесью концентрированных азотной и серной кислот (первая — нитрующий агент, вторая — водоотнимающий):

Тринитротолуол хорошо известен как взрывчатое вещество. Взрывается только от детонации. Горит коптящим пламенем без взрыва.

Нитрование предельных углеводородов проводится при действии на углеводороды разбавленной азотной кислотой при нагревании и повышенном давлении (реакция М.И. Коновалова):

Нитросоединения часто также получают взаимодействием алкил-галогенидов с нитритом серебра:

При восстановлении нитросоединений образуются амины.

Азотсодержащие гетероциклические соединения. Гетероциклические соединения — это органические соединения, содержащие в своих молекулах кольца (циклы), в образовании которых кроме атома углерода принимают участие и атомы других элементов.

Атомы других элементов, входящие в состав гетероцикла, называются гетероатомами. Наиболее часто встречаются в составе гетероциклов гетероатомы азота, кислорода, серы, хотя могут существовать гетероциклические соединения с самыми различными элементами, имеющими валентность не менее двух.

Гетероциклические соединения могут иметь в цикле 3, 4, 5, 6 и более атомов. Однако наибольшее значение имеют пяти- и шестичленные гетероциклы . Эти циклы, как и в ряду карбоциклических соединений, образуются наиболее легко и отличаются наибольшей прочностью. В гетероцикле может содержаться один, два и более гетероатомов.

Во многих гетероциклических соединениях электронное строение связей в кольце такое же, как и в ароматических соединениях. Поэтому типичные гетероциклические соединения условно обозначают не только формулами, содержащими чередующиеся двойные и одинарные связи, но и формулами, в которых сопряжение p -электронов обозначается кружком, вписанным в формулу.

Для гетероциклов обычно пользуются эмпирическими названиями.

Пятичленные гетероциклы

Шестичленные гетероциклы

Большое значение имеют гетероциклы, конденсированные с бензольным кольцом или с другим гетероциклом, например пурин:

Шестичленные гетероциклы. Пиридин C 5 H 5 N — простейший шестичленный ароматический гетероцикл с одним атомом азота. Его можно рассматривать как аналог бензола, в котором одна группа СН заменена на атом азота:

Пиридин представляет собой бесцветную жидкость, немного легче воды, с характерным неприятным запахом; с водой смешивается в любых отношениях. Пиридин и его гомологи выделяют из каменноугольной смолы. В лабораторных условиях пиридин можно синтезировать из синильной кислоты и ацетилена:

Химические свойства пиридина определяются наличием ароматической системы, содержащей шесть p -электронов, и атома азота с неподеленной электронной парой.

1. Основные свойства. Пиридин — более слабое основание, чем алифатические амины. Его водный раствор окрашивает лакмус в синий цвет:

При взаимодействии пиридина с сильными кислотами образуются соли пиридиния:

2. Ароматические свойства. Подобно бензолу, пиридин вступает в реакции электрофильного замещения, однако, его активность в этих реакциях ниже, чем бензола, из-за большой электроотрицательности атома азота. Пиридин нитруется при 300 ° С с низким выходом:

Атом азота в реакциях электрофильного замещения ведет себя как заместитель 2-го рода, поэтому электрофильное замещение происходит вмета- положение.

В отличие от бензола пиридин способен вступать в реакции нуклеофильного замещения, поскольку атом азота оттягивает на себя электронную плотность из ароматической системы и орто-пара- положения по отношению к атому азота обеднены электронами. Так, пиридин может реагировать с амидом натрия, образуя смесь орто- и пара- аминопиридинов (реакция Чичибабина):

При гидрировании пиридина ароматическая система разрушается и образуется пиперидин, который представляет собой циклический вторичный амин и является гораздо более сильным основанием, чем пиридин:

Пиримидин C 4 H 4 N 2 — шестичленный гетероцикл с двумя атомами азота. Его можно рассматривать как аналог бензола, в котором две группы СН заменены на атомы азота:

Благодаря наличию в кольце двух электроотрицательных атомов азота пиримидин еще менее активен в реакциях электрофильного замещения, чем пиридин. Его основные свойства также выражены слабее, чем у пиридина.

Основное значение пиримидина состоит в том, чтоонявляется родоначальником класса пиримидиновых оснований.

Пиримидиновые основания — производные пиримидина, остатки которых входят в состав нуклеиновых кислот: урацил, тимин, цитозин.

Каждое из этих оснований может существовать в двух формах. В свободном состоянии основания существуют в ароматической форме, а в состав нуклеиновых кислот они входят в NH-форме.

Соединения с пятичленным циклом. Пиррол C 4 H 4 NH - пятичленныи гетероцикл с одним атомом азота.

Ароматическая система содержит шесть p -электронов (по одному от четырех атомов углерода и пара электронов атома азота). В отличие от пиридина электронная пара атома азота в пирроле входит в состав ароматической системы, поэтому пиррол практически лишен основных свойств.

Пиррол — бесцветная жидкость с запахом, напоминающим запах хлороформа. Пиррол слабо растворим в воде (< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.

Пиррол получают конденсацией ацетилена с аммиаком:

или аммонолизом пятичленных циклов с другими гетероатомами (реакция Юрьева):

Сильные минеральные кислоты могут вытягивать электронную пару атома азота из ароматической системы, при этом ароматичность нарушается и пиррол превращается в неустойчивое соединение, которое сразу полимеризуется. Неустойчивость пиррола в кислой среде называетсяацидофобностью .

Пиррол проявляет свойства очень слабой кислоты. Онреагирует с калием, образуя пиррол-калий:

Пиррол, как ароматическое соединение, склонен к реакциям электрофильного замещения, которые протекают преимущественно у a -атома углерода (соседнего с атомом азота).

При гидрировании пиррола образуется пирролидин — циклический вторичный амин, проявляющий основные свойства:

Пурин — гетероцикл, включающий два сочлененных цикла: пиридиновый и имидазольный:

Ароматическая система пурина включает десять p -электронов (восемь электронов двойных связей и два электрона пиррольного атома азота).Пурин — амфотерное соединение. Слабые основные свойства пурина связаны с атомами азота шестичленного цикла, а слабые кислотные свойства — с группой NH пятичленного цикла.

Основное значение пурина состоит в том, что он является родоначальником класса пуриновых оснований.

Пуриновые основания — производные пурина, остатки которых входят в состав нуклеиновых кислот: аденин, гуанин.

Нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты — это природные высокомолекулярные соединения (полинуклеотиды), которые играют огромную роль в хранении и передаче наследственной информации в живых организмах. Молекулярная масса нуклеиновых кислот может меняться от сотен тысяч до десятков миллиардов. Они были открыты и выделены из клеточных ядер еще в XIX в., однакоих биологическая роль была выяснена только во второй половине XX в.

Строение нуклеиновых кислот можно установить, анализируя продукты их гидролиза. При полном гидролизе нуклеиновых кислот образуется смесь пиримидиновых и пуриновых оснований, моносахарид (b -рибоза или b -дезоксирибоза) и фосфорная кислота. Это означает, что нуклеиновые кислоты построены из фрагментов этих веществ.

При частичном гидролизе нуклеиновых кислот образуется смесь нуклеотидов, молекулы которых построены из остатков фосфорной кислоты, моносахарида (рибозы или дезоксирибозы) и азотистого основания (пуринового или пиримидинового). Остаток фосфорной кислоты связан с 3-м или 5-м атомом углерода моносахарида, а остаток основания — с первым атомом углерода моносахарида. Общие формулы нуклеотидов:

где Х=ОН для рибонуклеотидов, построенных на основе рибозы, и Х==Н для дезоксирибонуклеотидов, построенных на основе дезоксирибозы. В зависимости от типа азотистого основания различают пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды.

Нуклеотид — основная структурная единица нуклеиновых кислот, их мономерное звено. Нуклеиновые кислоты, состоящие из рибонуклеотидов, называют рибонуклеиновыми кислотами (РНК). Нуклеиновые кислоты, состоящие из дезоксирибонуклеотидов, называютдезоксирибонуклеиновыми кислотами (ДНК). В состав молекул РНК входят нуклеотиды, содержащие основания аденин, гуанин, цитозин и урацил. В состав молекул ДНК входят нуклеотиды, содержащие аденин, гуанин, цитозин и тимин. Для обозначения оснований используют однобуквенные сокращения: аденин — А, гуанин — G, тимин — Т, цитозин —С, урацил — U.

Свойства ДНК и РНК определяются последовательностью оснований в полинуклеотидной цепи и пространственным строением цепи. Последовательность оснований содержит генетическую информацию, а остатки моносахаридов и фосфорной кислоты играют структурную роль (носители, оснований).

При частичном гидролизе нуклеотидов отщепляется остаток фосфорной кислоты и образуются нуклеозиды, молекулы которых состоят из остатка пуринового или пиримидинового основания, связанного с остатком моносахарида — рибозы или дезоксирибозы. Структурные формулы основных пуриновых и пиримидиновых нуклеозидов:

Пуриновые нуклеозиды:

Пиримидиновые нуклеозиды:

В молекулах ДНК и РНК отдельные нуклеотиды связаны в единую полимерную цепь за счет образования сложноэфирных связей между остатками фосфорной кислоты и гидроксильными группами при 3-м и 5-м атомах углерода моносахарида:

Пространственная структура полинуклеотидных цепей ДНК и РНК была определена методом рентгено-структурного анализа. Одним из самых крупных открытий биохимии XX в. оказалась модель двухспиральной структуры ДНК, которую предложили в 1953 г. Дж. Уотсон и Ф. Крик. Согласно этой модели, молекула ДНК представляет собой двойную спираль и состоит из двух полинуклеотидных цепей, закрученных в противоположные стороны вокруг общей оси. Пуриновые и пиримидиновые основания расположены внутри спирали, а остатки фосфата и дезоксирибозы — снаружи. Две спирали удерживаются вместе водородными связями между парами оснований. Важнейшее свойство ДНК — избирательность в образовании связей (комплементарность). Размеры оснований и двойной спирали подобраны в природе таким образом, что тимин (Т) образует водородные связи только с аденином (А), а цитозин (С) — только с гуанином (G).

Таким образом, две спирали в молекуле ДНК комплементарны друг другу. Последовательность нуклеотидов в одной из спиралей однозначно определяет последовательность нуклеотидов в другой спирали.

В каждой паре оснований, связанных водородными связями, одно из оснований — пуриновое, а другое — пиримидиновое. Отсюда следует, что общее число остатков пуриновых оснований в молекуле ДНК равно числу остатков пиримидиновых оснований.

Длина полинуклеотидных цепей ДНК практически неограниченна. Число пар оснований в двойной спирали может меняться от нескольких тысяч у простейших вирусов до сотен миллионов у человека.

В отличие от ДНК молекулы РНК состоят из одной полинуклеотидной цепи. Число нуклеотидов в цепи колеблется от 75 до нескольких тысяч, а молекулярная масса РНК может изменяться в пределах от 2500 до нескольких миллионов. Полинуклеотидная цепь РНК не имеет строго определенной структуры.

Биологическая роль нуклеиновых кислот. ДНК— главная молекула в живом организме. Она хранит генетическую информацию, которую передает от одного поколения к другому. В молекулах ДНК в закодированном виде записан состав всех белков организма. Каждой аминокислоте, входящей в состав белков, соответствует свой код в ДНК, т. е. некоторая последовательность азотистых оснований.

ДНК содержит всю генетическую информацию, но непосредственно в синтезе белков не участвует. Роль посредника между ДНК и местом синтеза белка выполняет РНК. Процесс синтеза белка на основе генетической информации схематично можно разбить на две основные стадии: считывание информации (транскрипция) и синтез белка (трансляция).

Клетки содержат три типа РНК, которые выполняют различные функции.

1. Информационная, или матричная. РНК (ее обозначают мРНК) считывает и переносит генетическую информацию от ДНК, содержащейся в хромосомах, к рибосо-мам, где происходит синтез белка со строго определенной последовательностью аминокислот.

2. Транспортная РНК (тРНК) переносит аминокислоты к рибосомам, где они соединяются пептидной связью в определенной последовательности, которую задает мРНК.

3. Рибосомная РНК (рРНК) непосредственно участвует в синтезе белков в рибосомах. Рибосомы — это сложные надмолекулярные структуры, которые состоят из четырех рРНК и нескольких десятков белков . Фактически рибосомы — это фабрики по производству белков.

Все виды РНК синтезируются на двойной спирали ДНК.

Последовательность оснований в мРНК — это генетический код, управляющий последовательностью аминокислот в белках. Он был расшифрован в 1961—1966 гг. Замечательная особенность генетического кода состоит в том, что он универсален для всех живых организмов. Одинаковым основаниям в разных РНК (будь то РНК человека или вируса) соответствуют одинаковые аминокислоты. Каждой аминокислоте соответствует своя последовательность из трех оснований, называемая кодоном. Некоторые аминокислоты кодируются несколькими кодонами. Так, лейцину, серину и аргинину соответствует по шесть кодонов, пяти аминокислотам — по четыре кодона, изолейцину — три кодона, девяти аминокислотам — по два кодона, а метионину и триптофану — по одному. Три кодона являются сигналами для прекращения синтеза полипептидной цепи и называются кодонами-терминаторами.

Амины. Амины — органические соединения, которые можно рассматривать как производные аммиака, в котором атомы водорода (один или несколько) замещены на углеводородные радикалы.

В зависимости от природы радикала амины могут быть алифатическими (предельными и непредельными), алициклическими, ароматическими, гетероциклическими. Они подразделяются на первичные, вторичные, третичные в зависимости от того, сколько атомов водорода замещено на радикал.

Четвертичные аммониевые соли типа + Cl- — это органические аналоги неорганических аммониевых солей.

Названия первичных аминов обычно производят от названий соответствующих углеводородов, добавляя к ним приставку амино- или окончание -амин . Названия вторичных и третичных аминов чаще всего образуют по принципам рациональной номенклатуры, перечисляя имеющиеся в соединении радикалы:

первичные R—NH 2:СН 3 —NH 2 — метиламин; С 6 Н 5 —NH 2 — фениламин;

вторичные R—NH—R": (CH 2)NH — диметиламин; С 6 Н 5 —NH—СН 3 —метилфениламин;

третичные R—N(R")—R": (СН 3) 3 Н — триметиламин; (C 6 H 5) 3 N — трифениламин.

Получение. 1. Нагревание алкилгалогенидов с аммиаком под давлением приводит к последовательному алкилированию аммиака, при этом образуется смесь солей первичных, вторичных и третичных аминов, которые дегидрогалогенируются при действии оснований:

2. Ароматические амины получают восстановлением нитросоединений:

Для восстановления можно использовать цинк или железо в кислой среде или алюминий в щелочной среде.

3. Низшие амины получают, пропуская смесь спирта и аммиака над поверхностью катализатора:

Физические свойства. Простейшие алифатические амины при нормальных условиях представляют собой газы или жидкости с низкой температурой кипения, обладающие резким запахом. Все амины являются полярными соединениями, что приводит к образованию водородных связей в жидких аминах, и следовательно, температурыих кипения превышают температуры кипения соответствующих алканов. Первые представители ряда аминов растворяются в воде, по мере роста углеродного скелета их растворимость в воде уменьшается. Амины растворимы также в органических растворителях.

Химические свойства. 1. Основные свойства. Будучи производными аммиака, все амины обладают основными свойствами, причем алифатические амины являются более сильными основаниями, чем аммиак, а ароматические — более слабыми. Это объясняется тем, что радикалы СН 3 —, С 2 Н 5 — и др. проявляют положительный индуктивный (+I) эффект и увеличивают электронную плотность на атоме азота:

что приводит к усилению основных свойств. Напротив, фенильный радикал C 6 H 5 — проявляет отрицательный мезомерный (-М) эффект и уменьшает электронную плотность на атоме азота:

Щелочная реакция растворов аминов объясняется образованием гидроксильных ионов при взаимодействии аминов с водой:

Амины в чистом виде или в растворах взаимодействуют с кислотами, образуя соли:

Обычно соли аминов — твердые вещества без запаха, хорошо растворимые в воде. В то время как амины хорошо растворимы в органических растворителях, соли аминов в них не растворяются. При действии щелочей на соли аминов выделяются свободные амины:

2. Горение. Амины сгорают в кислороде, образуя азот, углекислый газ и воду:

3. Реакции с азотистой кислотой. а) Первичные алифатические амины при действии азотистой кислоты превращаются в спирты:

б) Первичные ароматические амины при действии HNO 2 превращаются в соли диазония:

в) Вторичные амины (алифатические и ароматические) дают нитрозосоединения — вещества с характерным запахом:

Важнейшие представители аминов. Простейшие алифатические амины — метиламин, диметиламин, диэтиламин — находят применение при синтезе лекарственных веществ и других продуктов органического синтеза. Гексаметилендиамин NH 2 —(СН 2) 2 —NH 6 является одним из исходных веществ для получения важного полимерного материала нейлона.

Анилин C 6 H 5 NH 2 — важнейший из ароматических аминов. Он представляет собой бесцветную маслянистую жидкость, мало растворимую в воде. Для качественного обнаружения анилина используют его реакцию с бромной водой, в результате которой выпадает белый осадок 2,4,6-триброманилина:

Анилин применяется для получения красителей, лекарственных препаратов, пластмасс и т. д.

Аминокислоты. Аминокислоты — это органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа —СООН и аминогруппа —NH 2 . В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают a -, b -, g -аминокислоты и т. д.:

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы. Обычно рассматривают только a -аминокислоты, поскольку другие аминокислоты в природе не встречаются.

В состав белков входят 20 основных аминокислот (см. табл.).

Важнейшие a -аминокислоты общей формулы

Название	—R
Глицин	—Н
Аланин	—СН 3
Цистеин	—CH 2 —SH
Серин	—CH 2 —ОН
Фенилаланин	—CH 2 —C 6 H 5
Тирозин
Глутаминовая кислота	—CH 2 —CH 2 —СООН
Лизин	—(CH 2) 4 —NH 2

Все природные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) алифатические предельные аминокислоты (глицин, аланин);

2) серосодержащие аминокислоты (цистеин);

3) аминокислоты с алифатической гидроксильной группой (серин);

4) ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин);

5) аминокислоты с кислотным радикалом (глутаминовая кислота);

6) аминокислоты с основным радикалом (лизин).

Изомерия. Во всех a -аминокислотах, кроме глицина, a -углеродный атом связан с четырьмя разными заместителями, поэтому все эти аминокислоты могут существовать в виде двух изомеров, являющихся зеркальными отражениями друг друга.

Получение. 1. Гидролиз белковых веществ обычно дает сложные смеси аминокислот. Однако разработан ряд методов, позволяющих из сложных смесей получать отдельные чистые аминокислоты.

2. Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогенокислотах. Этот способ получения аминокислот полностью аналогичен получению аминов из гало-генопроизводных алканов и аммиака:

Физические свойства. Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в органических растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус. Они плавятся при высоких температурах и обычно при этом разлагаются. В парообразное состояние переходить не могут.

Химические свойства. Аминокислоты — это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:

Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей схемой:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы —СООН, одна —NH 2), лизин — щелочной (одна группа —СООН, две —NH 2).

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир:

Важнейшее свойство аминокислот — их способность к конденсации с образованием пептидов.

Пептиды. Пептиды. — это продукты конденсации двух или более молекул аминокислот. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью —СО—NH —.

Полученное соединение называют дипептидом. Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:

Продукт реакции называется трипептидом. Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться в принципе неограниченно (поликонденсация) и приводить к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам).

Основное свойство пептидов — способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или а-аминокислоты, составляющие цепь. Анализ продуктов полного гидролиза позволяет установить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной средах образуются соли аминокислот:

Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т. е. позволяет расщеплять строго определенные участки пептидной цепи.

Качественные реакции на аминокислоты. 1) Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Эта реакция может быть использована для количественного определения аминокислот спектрофотометрическим методом. 2) При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет. Эта реакция называется ксантопротеиновой (от греч. ксантос — желтый).

Белки. Белки — это природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от10 000 до десятков миллионов). Они входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообразные биологические функции.

Строение. Можно выделить четыре уровня в строении полипептидной цепи. Первичная структура белка — это конкретная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Пептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определенным образом свернута в пространстве.

Вторичная структура — это конформация полипептидной цепи, т. е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и СО. Основной способ укладки цепи — спираль.

Третичная структура белка — это трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве. Третичная структура образуется за счет дисульфидных мостиков —S—S— между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи. В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противоположно заряженных групп NH 3 + и СОО- и гидрофобные взаимодействия , т. е. стремление молекулы белка свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры.

Третичная структура — высшая форма пространственной организации белков. Однако некоторые белки (например, гемоглобин) имеютчетвертичную структуру, которая образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями.

Физические свойства белков весьма разнообразны и определяютсяих строением. По физическим свойствам белки делят на два класса:глобулярные белки растворяются в воде или образуют коллоидные растворы, фибриллярные белки в воде нерастворимы.

Химические свойства. 1. Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называют денатурацией . Она происходит при нагревании, изменении кислотности среды, действии излучения. Пример денатурации — свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой и необратимой. Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжелых металлов — свинца или ртути.

2. Гидролиз белков — это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

3. Для белков известно несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция).

Биологическое значение белков:

1. Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов — ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы. Белки — это очень мощные и селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой единственный фермент.

2. Некоторые белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. Например, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кислород к тканям, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

3. Белки — это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

4. Белки играют важную роль в иммунной системе организма. Существуют специфические белки (антитела), которые способны распознавать и связывать чужеродные объекты — вирусы, бактерии, чужие клетки.

5. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступающие от соседних клеток или из окружающей среды. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином. Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

Из приведенного перечня функций белков ясно, что белки жизненно необходимы любому организму и являются, следовательно, важнейшей составной частью продуктов питания. В процессе пищеварения белки гидролизуются до аминокислот, которые служат исходным сырьем для синтеза белков, необходимых данному организму. Существуют аминокислоты, которые организм не в состоянии синтезировать сам и приобретает их только с пищей. Эти аминокислоты называют незаменимыми.

Азотсодержащие вещества - аммиак ЫНЬ, ангидриды кислот азотной Ыг03 и азотистой М205-образуются в воде преимущественно а результате разложения белковых соединений, попадающих в нее со сточными водами. Иногда аммиак, встречающийся в воде, может иметь неорганическое происхождение вследствие его образования в результате восстановления нитратов и нитритов гуми-новыми веществами, сероводородом, закисным железом и т. д.[ ...]

Азотсодержащие вещества ионы аммония, нитритные и нитратные) образуются в воде в результате восстановления нитритов и нитратов железа сероводородом, гумусовыми веществами и т. д. либо в результате разложения белковых соединений, вносимых в водоем со сточными водами. В последнем случае вода ненадежна в санитарном отношении. В артезианских водах содержание нитритов достигает десятых долей мг/л, а в поверхностных водах - до тысячных долей мг/л. Формы азотсодержащих соединений, присутствующих в воде, позволяют судить о времени внесения в водйем сточных вод. Например, присутствие ионов аммония и отсутствие нитритов свидетельствуют о недавнем загрязнении воды.[ ...]

Азотсодержащие вещества (белки, например) подвергаются процессу аммонификации, связанному с образованием аммиака, а далее - солей аммония, доступных в ионной форме для ассимиляции растениями. Однако часть аммиака под воздействием нитрифицирующих бактерий подвергается нитрификации, т. е. окислению сначала до азотистой, далее - азотной кислоты, а далее - при взаимодействии последней с основаниями почвы - происходит образование солей азотной кислоты. В каждом процессе участвует особая группа бактерий. В анаэробных условиях соли азотной кислоты подвергаются денитрификации с образованием свободного азота.[ ...]

Азотсодержащие вещества (аммонийные соли, нитриты и нитраты) образуются в воде главным образом в результате разложения белковых соединений, попадающих в водоем со сточными бытовыми и промышленными водами. Реже в воде встречается аммиак минерального происхождения, образовавшийся в результате восстановления органических азотистых соединений. Если причиной образования аммиака является гниение белков, то такие воды не пригодны для питья.[ ...]

Азотсодержащие вещества (ионы аммония, нитритные и нитратные ионы) образуются в воде в результате разложения белковых соединений, попадающих в нее почти всегда со сточными бытовыми водами, стоками коксобензольных, азотнотуковых и других заводов. Белковые вещества под действием микроорганизмов подвергаются распаду, конечный продукт которого - аммиак. Наличие последнего свидетельствует о загрязнении воды сточными водами.[ ...]

Распад азотсодержащих веществ до стадии аммиака (происходит довольно быстро, следовательно, присутствие его в воде свидетельствует о свежем ее загрязнении. О недавнем загрязнении воды говорит также наличие в ней азотистой кислоты.[ ...]

Синтез азотсодержащих веществ в растении происходит за счет неорганического азота и безазотистых органических веществ.[ ...]

Азотистые вещества. Если в плазме крови осадить белки и затем их отделить, то в ней остается ряд азотсодержащих веществ. Азот этих веществ называется остаточным азотом. К этой группе веществ принадлежат мочевина, мочевая кислота, аммиак, амины, креатин, креатинин, триметиламиноксид и др.[ ...]

Первичные вещества в лишайниках в общем те же, что и в других растениях. Оболочки гиф в лишайниковом слоевище составлены в основном углеводами, Часто обнаруживается в гифах хитин (С30 Н60 К4 019). Характерной составной частью гиф является полисахарид лихенин (С6Н10О6)п, называемый лишайниковым крахмалом. Реже встречающийся изомер лихенина - изолихенин - найден, кроме оболочек гиф, в протопласте. Из высокомолекулярных полисахаридов в лишайниках, в частности в оболочках гиф, встречаются гемицеллюлозы, являющиеся, очевидно, резервными углеводами. В межклеточных пространствах у некоторых лишайников обнаружены пектиновые вещества, которые, впитывая в большом количестве воду, набухают и ослизняют слоевище. В лишайниках встречаются также многие ферменты - инвертаза, амилаза, каталаза, уре-аза, зимаза, лихеназа, в том числе и внеклеточные. Из азотсодержащих веществ в гифах лишайников обнаружены многие аминокислоты - аланин, аспарагиновая кислота, глютаминовая кислота, лизин, валин, тирозин, триптофан и др. Фикобионт продуцирует в лишайниках витамины, но почти всегда в малых количествах.[ ...]

Есть такие вещества, которые синтезируются только в клетках корвя. В работах советского академика А. А. Шмука было показано, что образование таких азотсодержащих веществ, как алкалоиды, происходит в клетках корня. Французский физиолог де Ропп проращивал зародыши пшеницы на питательной среде в стерильных условиях, их корни не соприкасались с питательной средой, но находились во влажной атмосфере, благодаря чему сохраняли жиэнеспо-собпость, а питательные вещества поступали непосредственно через щиток. Проростки развивались нормально. Если корни обрывались, проростки погибали. Эти опыты показывают, что клетки корня необходимы для нормальной жизнедеятельности организма, они снабжают его какими-то специфическими веществами, возможно, гормонального типа. Немецкий ученый Мотес показал, что если изолированные листья табака поместить в питательную среду и на них образуются корни, то они долгое время сохраняют зеленую окраску. Если корни обрывать, то при выдерживании на питательной смеси листья желтеют. При этом влияние корней оказалось возможным заменить нанесением па листья раствора фитогормона кинетина. Таким образом, живые клетки корня являются источником многих важных и незаменимых органических веществ, в том числе гормонов.[ ...]

По наличию азотсодержащих веществ в воде можно судить о загрязненности ее бытовыми стоками. Если загрязнение произошло недавно, то весь азот, как правило, находится в виде аммиака. Если наряду с ионом 1ЧН4+ имеются нитриты, то это означает, что с момента заражения прошло некоторое время. А если весь азот представлен нитратами, то с момента заражения прошло много времени и вода водоема в месте отбора проб самоочистилась.[ ...]

Разложение азотсодержащих веществ (белков) протекает в два этапа. На первом под влиянием аэробных и анаэробных микроорганизмов белки расщепляются с выделением содержащегося в них азота в виде МНз (стадия аммонификации) и образованием пептонов (продуктов первичного распада белков), а затем аминокислот. Последующее окислительное и восстановительное дезаминирование и декарбок-силированне приводят к полному распаду пептонов и аминокислот. Длительность первого этапа составляет от одного до нескольких лет. На втором этапе ЫНз окисляется сначала до Н1 02, а затем до НЫОз. Окончательное возвращение азота в атмосферу происходит под действием бактерий - денитрификаторов, которые разлагают нитраты молекулярного азота. Продолжительность периода минерализации составляет 30-40 лет и более.[ ...]

Большинство азотсодержащих веществ относят к 3-й и 4-й группам по классификации Л. А. Кульского. Однако из-за присутствующих взвесей механические способы, особенно при биохимической очистке общих стоков, также включают в схему.[ ...]

Однако из всех азотсодержащих веществ наибольшие трудности вызывает определение вьгсокополярных основных соединений- алканоламинов (аминоспиртов). Хотя эти неудобные для анализа соединения в принципе можно определять методом газовой хроматографии, но техника1 прямого анализа неприменима для анализа следов аминоспиртов, поскольку низкие концентрации этих веществ необратимо сорбируются насадкой колонки и хроматографической аппаратурой. Поэтому для корректного определения примесей аминоспиртов в воздухе был разработан метод анализа этих токсичных соединений в концентрациях ниже 10-5% в виде‘производных с фторорг ани-ческими соединениями .[ ...]

Трудноразлагаемые вещества, как например, лигносульфо-новая кислота сточных вод целлюлозной промышленности, требуют, конечно, более продолжительного времени разложения. Во второй ступени происходит нитрификация азотсодержащих веществ.[ ...]

Так же как и у гороха, синтез азотсодержащих веществ в листьях кукурузы нарушался в тех случаях, когда подавлялся синтез сахаров; содержание азотистых веществ при этом возрастало (варианты с симазином, хлоразином и атразином). При воздействии на кукурузу ипазином, пропазином и триэтазином количество общего азота было близким к контролю.[ ...]

Это гетероциклические азотсодержащие вещества щелочного характера, обладающие сильным физиологическим действием. Они также относятся к небелковым азотистым соединениям. В настоящее время известно значительное число алкалоидоносных растений, многие из которых введены в культуру. В листьях табака накапливается алкалоид никотлн (3-7%), в листьях, стеблях и семенах алкалоидных люпинов - лупинин, спар-теин, лупанин и некоторые другие алкалоиды (1-3%), в коре хинного дерева алкалоид хинин (8-12%), в высушенном млечном соке опийного мака (опии) алкалоиды составляют 15-20%, среди которых основными являются морфин, наркотин и кодеин. Алкалоид кофеин находится в зернах кофе (1-3%), в листьях чая (до 5%), в небольшом количестве в бобах какао, орехах кола и других растениях. Алкалоид теобромин содержится (до 3%) в бобах какао, меньше его в листьях чая.[ ...]

Биохимический процесс окисления органических веществ сточных вод (биохимическое окисление) происходит при содействии микроорганизмов-минерализаторов в две фазы: в первой фазе происходит окисление органических веществ, содержащих преимущественно углерод, и азотсодержащих веществ - до начала нитрификации. Поэтому первую фазу часто называют углеродистой. Вторая фаза включает процесс нитрификации, т. е. окисление азота аммонийных солей в нитриты и нитраты. Вторая фаза протекает приблизительно 40 суток, т. е. значительно медленнее, чем первая фаза, занимающая примерно 20 суток, и требует значительно больше кислорода. Биохимическая потребность в кислороде (БПК) учитывает только первую фазу окисления. В природе, однако, трудно разделить обе фазы окисления, так как они происходят почти одновременно. При расчете самоочищающей способности водоемов для решения вопроса о необходимой степени очистки сточных вод до выпуска их в водоем учитывается только первая фаза окисления, так как для второй фазы практически трудно получить данные.[ ...]

Гуминовые кислоты, извлекаемые из торфа, - высокомолекулярные азотсодержащие вещества циклического строения с молекулярной массой около 30-40 тыс. Гуминовые кислоты образуют Комплексные соединения с алюмосиликатами, окислами металлов, ионами железа и марганца.[ ...]

Аммиак поступает в атмосферу в результате распада органических азотсодержащих веществ и может присутствовать в воздухе вдали от населенных пунктов в концентрации 0,003- 0,005 мг/м3.[ ...]

Другие физиологические группы анаэробов участвуют в круговороте азотсодержащих веществ: разлагают белки, аминокислоты, пурины (протеолитические, пуринолитические бактерии). Многие же способны активно фиксировать атмосферный азот, переводя его в органическую форму. Эти анаэробы способствуют повышению плодородия почв. Количество клеток протеолитических и сахаролитических анаэробов в 1 г плодородных почв достигает даже миллионов. Особое значение имеют те группы микроорганизмов, которые участвуют в разложении труднодоступных форм органических соединений, таких, как пектиновые вещества и целлюлоза. Именно эти вещества составляют большую долю растительных остатков и являются главным источником углерода для почвенных микроорганизмов.[ ...]

В целом приведенные в данной главе материалы показывают, что углеводы и азотсодержащие вещества являются важными трофическими факторами, оказывающими определенное количественное влияние на цветение растений. Опыты с короткодпевны-ми и длиииодневиыми видами показали, что углеводный и азотный обмены растений являются частью метаболического фона, который оказывает активное влияние па синтез более специфических гормональных регуляторов цветения растений.[ ...]

Методами жидкостной хроматографии можно определять любые органические азотсодержащие вещества в газах и жидкостях. В то же время широко используют и традиционные химические методы. Аминогруппу последней связывают формальдегидом, а карбоксильную группу оттитровывают раствором едкого натра.[ ...]

До сих пор мы сопоставляли аналитические данные по содержанию углеводов и азотсодержащих веществ в листьях коротко-дневных и длипподпевных видов растений в зависимости от длины дня, благоприятной или неблагоприятной для цветения. Основной идеей следующей серии опытов было выяснение действия углеводов и азотсодеряшгцих соединений на цветение растений при искусственном обогащении или обедпеиии этими веществами. Такой подход к исследуемому вопросу можно обозначить как синтетический [Чашшхян, 1943].[ ...]

Экскреты и мертвые организмы служат питанием для редуцентов, превращающих органические азотсодержащие вещества в неорганические.[ ...]

Окисление бихроматом калия является более полным, окисляются даже некоторые неорганические вещества (N0 , Б2-, 8203“, Ре2+, ЯОз“). Аммиак и ионы аммония, образующиеся при окислении органического азота, не окисляются. Некоторые азотсодержащие вещества, такие как триметиламин, обычно присутствующий в стоках рыбных производств, циклические соединения азота, такие как пиридин, также не окисляются при анализе ХПК. В общем анализ ХПК вполне позволяет оценить содержание органического вещества в городских стоках, возможно, в диапазоне 90-95% теоретического потребления кислорода, необходимого для полного окисления всех присутствующих органических веществ.[ ...]

В растительных и животных остатках, попадающих в почву и водоемы, всегда содержатся органические азотсодержащие вещества - белок и мочевина. Под действием микроорганизмов происходит минерализация этих веществ, сопровождающаяся накоплением аммиака. Разложение белка связано с развитием гнилостных микроорганизмов. Это сложный, многоступенчатый процесс, начинающийся с расщепления белков на пептоны под действием микробных ферментов про-теиназ. Далее пептоны расщепляются до аминокислот при участии ферментов пептиназ. Образующиеся в процессе распада белков различные аминокислоты в свою очередь подвергаются разложению.[ ...]

На заторфованных и заболоченных участках вместе с понижением уровня грунтовых вод происходит разложение органического вещества в породах, что способствует увеличению содержания в воде азотсодержащих веществ и железа, выносимого из пород в результате обогащения воды органическими веществами и углекислым газом.[ ...]

В прудовом рыбоводстве критерием оценки корма принято считать белковое отношение, под которым подразумевают отношение переваримых азотсодержащих веществ в корме к переваримым безазотистым. Белковое отношение до 1:5 называется узким, а выше - широким. Считалось, что чем оно уже, тем ценнее корм, но в практике это не. всегда находит подтверждение. В ряде случаев корма с более широким белковым отношением (например, 1:7) дают тот же эффект, что и корма с узким белковым отношением (например, 1:2). Эт.о можно объяснить тем, что недостаток усвояемого белка в корме пополняется ценной естественной пищей. Ценность естественной пищи и корма определяется не только этим соотношением, а комплексом факторов, создающих наилучшие условия внешней среды, в частности витаминами, которые карп может получать главным образом из естественной пищи.[ ...]

Поэтому, как правило, на химических предприятиях создают установки для глубокой доочистки стоков, где разрушаются остатки токсичных веществ. Жесткие требования к доочистке в большой мере зависят от кумулятивного действия многих токсичных азотсодержащих веществ .[ ...]

Обычную дистиллированную воду подкисляют, прибавляют к ней перманганат калия и перегоняют. Эту операцию повторяют еще раз. Как перегонку воды, так и само определение азотсодержащих веществ надо проводить в комнате, где нет- аммиака в воздухе.[ ...]

Из присутствующих в атмосфере кислородных соединений азота загрязнителями являются окись азота, двуокись азота и азотная кислота. В основном опп образуются в результате разложения азотсодержащих веществ почвенными бактериями. Ежегодно во всем мире в атмосферу поступает 50 107 т окиси азота природного происхождения, тогда как в результате деятельности человека - лишь 5-107 т окиси и двуокиси азота. В атмосфере Земли природное содержание двуокиси азота составляет 0,0018- 0,009 мг/м8, окиси азота 0,002 мг1м3; время жизни двуокиси азота в атмосфере 3 дня, окиси 4 дня .[ ...]

Вместе с тем необходимо отметить, что такая закономерность не универсальна. Она осложняется многими обстоятельствами, в первую очередь особенностями видовой специфики растений. Осложняется она п тем, что содержание углеводов и азотсодержащих веществ имеет свою динамику и изменяется в течение вегетационного сезона, а также с возрастом отдельных органов и тканей [Львов, Обухова, 1941, Жданова, 1951; Реймерс, 1959]. В этих работах было показано также, что общее содержание углеводов и азотсодержащих веществ в растении зависит не только от влияния длины дня иа их синтез и распад, но и от характера их оттока и перераспределения по растению.[ ...]

О вреде, который нитраты причиняют здоровью, уже говорилось выше (разд. 3.3.1). Шпинат и морковь являются важнейшим компонентом детского питания, а детский организм особенно чувствительно реагирует на действие нитратов. В отличие от названных овощей табак при обильном удобрении азотсодержащими веществами обнаруживает чрезмерно повышенное содержание органических аминов. Подобная опасность может возникнуть и в случае ряда других растений, которые употребляются в пищу. С увеличением содержания аминов увеличивается и вероятность образования в желудке нитрозаминов (уравнение 3.16).[ ...]

Азот воздуха является нейтральным газом для большинства организмов, особенно животных. Однако для значительной группы микроорганизмов (клубеньковых бактерий, сине-зеленых водорослей и др.) азот является фактором жизнедеятельности. Названные микроорганизмы, усваивая молекулярный азот, после отмирания и минерализации снабжают корни высших растений доступными формами этого элемента. Тем самым азот включается в азотсодержащие вещества растений (аминокислоты, белки, пигменты и др.). В дальнейшем биомасса этих растений потребляется травоядными животными и т.д. по пищевой цепи.[ ...]

Второй подход, назовем его производственным, при выборе основных показателей исходит из ’’агрономической ценности” тех или иных микроорганизмов и биохимических процессов. Он достаточно условный, поскольку само понятие ’’агрономической ценности” весьма относительно и со временем может изменяться в соответствии с изменением технологии производства и углублением наших знаний. Так, минерализация органического вещества - ’’агрономически ценный” процесс, но при условии полного воспроизводства гумуса и восстановления структуры почвы. В противном случае рано или поздно произойдет дегумификация и деградация почвы со всеми вытекающими для ее плодородия последствиями. Процесс нитрификации является интегральным показателем процессов минерализации азотсодержащих веществ и, несомненно, полезен в естественных ландшафтах.[ ...]

В лабораторных условиях вторая ступень начинается только через 10 дней и длится несколько месяцев. В природе обе ступени протекают одновременно, так как в водоемах смешиваются различные сточные воды при неодинаковой концентрации кислорода. На рис. 5 Териаульт (Theriault) приводит расход кислорода при аэробном разложении городских сточных вод, которое было проведено в лабораторных условиях при 9, 20, 30°. Из этих данных следует, что нитрификация азотсодержащих веществ практически требует столько же кислорода, сколько его расходуется на разложение углеродсодержащих веществ.[ ...]

Окончание фиксации проверяют следующим образом: вынимают из шкафа образцы, разворачивают - растительный материал должен быть влажным и вялым при этом он должен сохранить свою окраску, т.е. не пожелтеть. Дальнейшее высушивание пробы проводят при доступе воздуха в открытых пакетах при температуре 50-60°С в течение 3 - 4 ч. Превышать указанные интервалы температуры и времени не следует. Длительное нагревание при высокой температуре приводит к термическому разложению многих азотсодержащих веществ и карамелизации углеводов растительной массы.[ ...]

Выпадение дождя приводит к тому, что воздух очищается еще одним способом, помимо только что описанного. Ранее мы уже говорили, что внутри облака капельки образуются в результате конденсации на мелких частицах радиусом 0,1 -1,0 мк. Эффективными ядрами конденсации являются частицы морской соли. По мнению ученых, большинство еще более мелких по размерам ядер конденсации составляет серусодержащие частицы, какие выбрасывают в атмосферу источники промышленных загрязнений. Ядрами конденсации могут служить и некоторые соединения азота. При выпадении дождя капельки, находящиеся внутри облака, в результате столкновения п слияния объединяются с дождевыми каплями. Когда они выпадают на землю, то уносят с собой серу- и азотсодержащие вещества. Иногда эти два типа веществ даже удобряют почву, так как добавляют в нее питательные (для растений) вещества.

Назад Вперёд

Внимание! Предварительный просмотр слайдов используется исключительно в ознакомительных целях и может не давать представления о всех возможностях презентации. Если вас заинтересовала данная работа, пожалуйста, загрузите полную версию.

Цели урока:

1. Актуализировать знания учащихся о природных полимерах на примере белков. Познакомить с составом, строением, свойствами и функциями белков.
2. Способствовать развитию внимания, памяти, логического мышления, умению сравнивать и анализировать.
3. Формирование интереса у учащихся к данной теме, коммуникативных качеств.

Тип урока: урок формирования новых знаний.

Образовательные ресурсы:

1. Библиотека электронных наглядных пособий “Химия 8–11 классы”, разработчик “Кирилл и Мефодий”, 2005 г.
2. Электронное издание “Химия 8-11. Виртуальная лаборатория”, разработчик Мар ГТУ, 2004 г.
3. Электронное издание по курсу “Биотехнология”, разработчик “Новый диск”, 2003 г.

Материально-техническое оснащение, дидактическое обеспечение: Компьютер, проектор, экран. Презентация “Белок”. Учеб. Рудзитис Г.Е.Химия 10-й класс 2011 г., Учеб. Ю.И. Полянский. Общая биология.10–11-й класс. 2011 г.

Лабораторное оборудование и реактивы: Раствор белка, гидроксид натрия, ацетат свинца, сульфат меди, концентрированная азотная кислота, спиртовка, держатель, пробирки.

Ход урока

I. Организационный момент (3–5’)

II. Сообщение темы и цели урока (3–5’). (Слайд 1–2)

III. Объяснение материала по теме “Азотсодержащие органические соединения. Белки”.

1. Белки (Слайд 3 ). Изучение белка начинаем с высказывания биохимика Ж. Мюльдера “Во всех растениях и животных присутствует некое вещество, которое без сомнения является наиболее важным из всех известных веществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна”.

2. Определение белка (Слайд 4–6) учащиеся обсуждают и записывают в тетрадь.

Слайд 4. Определение белков. Белки – азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул.

Слайд 5. Белки наряду с углеводами и жирами являются основной составной частью нашей пищи.

Слайд 6. Белок – высшая форма развития органических веществ. С белками связаны все жизненные процессы. Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. Содержание белков в различных клетках может колебаться от 50 до 80%.

3. История белка (Слайд 7–11). Знакомство с первыми исследователями белка (Якопо Бартоломео Беккари, Франсуа Кене, Антуана Франсуа де Фуркруа).

Слайд 7. Название белки получили от яичного белка. В древнем Риме яичный белок применялся как лечебное средство. Подлинная история белков начинается, когда появляются первые сведения об их свойствах.

Слайд 6. Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Я.Б. Беккари из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. Вскоре обнаружили, что сходные соединения находятся во всех органах не только растений, но и животных. Этот факт очень удивил ученых, привыкших делить вещества на соединения “животного и растительного мира”. Общим свойством новых веществ оказалось то, что при нагревании они выделяли вещества основного характера – аммиак и амины.

Слайд 9. 1747 год – французский физиолог Ф.Кене впервые применил термин “белковый” к жидкостям живого организма.

Слайд 10. 1751 год термин белковый вошел в “Энциклопедию” Д.Дидро и Ж.Аламбера.

4. Состав белка (Слайд 12) учащиеся записывают в тетрадь.

Слайд 12. Состав белков. Элементарный состав белка колеблется незначительно (в % на сухую массу): C – 51–53%, O – 21,5–23,5%, N – 16,8–18,4%, H – 6,5–7,3%, S – 0,3–2,5%. Некоторые белки содержат P, Se и др.

5. Строение белка (Слайд 13–15).

Слайд 13. Белки – природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот соединенных пептидной связью. В инсулине 51 остаток, в миоглобине 140.

Относительная молекулярная масса белков очень большая, колеблется от 10 тысяч до многих миллионов. Например: инсулин – 6500, белок куриного яйца – 360 000, а одного из белков мышц достигает 150000.

Слайд 14. В природе обнаружено свыше 150 аминокислот, но только около 20 аминокислот входит в состав белков.

Слайд 15. Учащиеся повторяют определение, название и строение аминокислот. Аминокислотами называют азотсодержащие органические соединения, в молекулах которых содержатся аминогруппы – NН 3 и карбоксильные группы – СООН.

Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, у которых атом водорода в радикале замещен на аминогруппу.

6. Пептидная теория строения белка (Слайд 16–19). Вопрос учащимся – Что называется пептидной связью?

Пептидная связь – это связь образующая между остатком – NН – аминогруппы одной молекулы аминокислоты и остатком – СО – карбоксильной группы другой молекулы аминокислоты.

Слайд 16. К началу ХIХ века появляются новые работы по химическому изучению белков. Фишер Эмиль Герман в1902году предложил пептидную теорию строения белка, экспериментально доказал, что аминокислоты связываются, образуя соединения, названные им полипептидами. Лауреат Нобелевской премии 1902 года.

Слайд 17. Белки включают несколько сотен, а иногда тысяч комбинаций основных аминокислот. Порядок их чередования самый разнообразный. Каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз. Для белка, состоящего из 20 остатков аминокислот теоретически возможно около 2х10 18 вариантов (один из вариантов).

Слайд 18. Полимер, состоящий из аминокислот (второй вариант).

19 Слайд. Цепь, состоящую из большого числа соединенных друг с другом аминокислотных остатков называют полипептидной. В ее состав входят десятки и сотни аминокислотных остатков. У всех белков полипептидный остов одинаков. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

7. Классификация белков (Слайд20). Сообщение учащегося на тему “Несколько классификаций белков”. (Приложение 2) .

8. Структура белковой молекулы (Слайд 21–29). При изучении состава белков было установлено, что все белки построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации. Учащиеся слушают , обсуждают и записывают определение структур белковой молекулы.

Слайд 21. Структура белковой молекулы. В первой половине 19 века выяснилось, что белки составляют неотъемлемую часть всех без исключения живых веществ на Земле. Открытие аминокислот, исследование свойств и методов получения пептидов явились ступенькой к установлению структуры белковых молекул. При изучении состава белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а отдельные из них и четвертичную структуры.

Слайд 22. Первичная структура белка. Представляет собой линейную цепь аминокислотных остатков, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Число аминокислотных звеньев в молекуле может колебаться от нескольких десятков до сотен тысяч. Это отражается на молекулярной массе белков, изменяющейся в широких пределах: от 6500 (инсулин) до 32 миллионов (белок вируса гриппа). Первичная структура белковой молекулы играет чрезвычайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели организма, либо к появлению совершенно нового вида.

Слайд 23. Повторение механизма образования пептидной связи.

Учащиеся получают задание: Составить уравнение реакции получения дипептида из любых двух аминокислот из предложенного списка (прилагается таблица аминокислот). Проверка выполненного задания.

Слайд 24. Данилевский А.Я. – русский биохимик, академик. Один из основоположников отечественной биохимии. Работал в области ферментов и белков. В 1888 г. Данилевский А.Я. предложил теорию строения белковой молекулы (существование в белках пептидных связей). Экспериментально доказал, что под действием сока поджелудочной железы белки подвергаются гидролизу. Изучал белки мышц (миозин), обнаружил антипепсин и антитрипсин.

Слайд 25. Вторичная структура белка – скрученная в спираль полипептидная цепь. Она удерживается в пространстве за счет образования многочисленных водородных связей между группами – СО – и – NH –, расположенных на соседних витках спирали. Существует два класса таких структур – спиралевидные и складчатые. Все они стабилизируются за счет водородных связей. Полипептидная цепь может быть закручена в спираль, на каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водородными связями между группами различных участков цепи. Такая структура белка называется – спираль и наблюдается, к примеру, у кератина (шерсть, волосы, рога, ногти). Если боковые группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин, серин), две полипептидные цепи могут быть расположены параллельно и скрепляться между собой водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой. Это – структура белка, характерная, например, для фиброина шелка.

Слайд 26. В 1953 г. Л. Полинг разработал модель вторичной структуры белка. В 1954 году ему была присуждена Нобелевская премия по химии. В 1962 году – Нобелевская премия мира.

Слайд 27. Третичная структура – это способ расположения спирали или структуры в пространстве. Это реальная трехмерная конфигурация закрученной в пространстве спирали полипептидной цепи (т. е. спираль, скрученная в спираль).

Слайд 28. Третичная структура поддерживается связями, возникающими между функциональными группами радикалов – дисульфидные мостики (–S–S–) между атомами серы (между двумя остатками цистеина различных участков цепи), – сложноэфирные мостики между карбоксильной группой (–COOH) и гидроксильной группой (–OH), – солевые мостики между карбоксильной группой (–COOH) и аминогруппой (–NH 2). По форме белковой молекулы, которая определяется третичной структурой, выделяют глобулярные белки (миоглобин) и фибриллярные (кератин волоса), которые выполняют в организме структурную функцию.

Слайд 29. Четвертичная структура – форма взаимодействия между несколькими полипептидными цепями. Между собой полипептидные цепи соединяются водородными, ионными, гидрофобными и др. связями. Сообщение учащегося по теме “Четвертичная структура белковой молекулы”. (Приложение 3) .

9. Химические свойства белков (Слайд 30). Из химических свойств рассматриваем следующие свойства: денатурацию, гидролиз и цветные реакции на белок.

Слайд 30. Свойства белков многообразны: некоторые белки – твердые вещества, нерастворимые в воде и солевых растворах; большинство белков – жидкие или студнеобразные, растворимые в воде вещества (например, альбумин – белок куриного яйца). Протоплазма клеток состоит из коллоидного белка.

Слайд 31. Денатурация белков – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы под действием внешних факторов. Обратимая денатурация возможна в растворах солей аммония, калия и натрия. Под действием солей тяжелых металлов происходит необратимая денатурация. Поэтому для организма крайне вредны пары тяжелых металлов и их солей. Для дезинфекции, консервирования и пр. используют формалин, фенол, этиловый спирт действие которых также приводят к необратимой денатурации. Белок при денатурации утрачивает ряд важнейших функций живой структуры: ферментативные, каталитические, защитные и др.

10. Денатурация белков (Слайд 31–32). Денатурация белков – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы под действием внешних факторов. (Учащиеся записывают определение в тетрадь)

Слайд 32. Денатурация белков. Факторы вызывающие денатурацию: температура, механическое воздействие, действие химических веществ и др.

11. Виртуальная лабораторная работа (Слайд 33–35). Просмотр видео фильма и обсуждение.

Слайд 33. Опыт №1. Обратимая денатурация белка. К раствору белка добавляют насыщенный раствор сульфата аммония. Раствор мутнеет. Произошла денатурация белка. В пробирке осадок белка. Этот осадок можно опять растворить если несколько капель мутного раствора добавить в воду и раствор помешать. Осадок растворяется.

Слайд 34. Опыт №2. Необратимая денатурация белка. Нальем в пробирку белок и нагреем его до кипения. Прозрачный раствор мутнеет. Происходит выпадение в осадок свернувшегося белка. При воздействии на белки высокой температуры происходит необратимое свертывание белка.

Слайд 35. Опыт №3. Необратимая денатурация белка под действием кислот. В пробирку с азотной кислотой добавить осторожно раствор белка. На границе двух растворов появилось кольцо свернувшегося белка. При встряхивании пробирки количество свернувшегося белка увеличилось. Происходит необратимое свертывание белка.

12. Цветные реакции белков (Слайд 36). Демонстрация опытов :

1. Биуретовая реакция.
2. Ксантопротеиновая реакция.
3. Качественное определение серы в белках.

1) Биуретовая реакция. При действии на белки свежеполученного осадка гидроксида меди в щелочной среде возникает фиолетовое окрашивание. Из цветных реакций на белки наиболее характерна биуретовая т. к. пептидные связи белков дают комплексное соединение с ионами меди (II).

2) Ксантопротеиновая реакция (взаимодействие ароматических циклов радикалов с концентрированной азотной кислотой). При действии на белки концентрированной азотной кислотой образуется белый осадок, который при нагревании желтеет, а при добавлении раствора аммиака становится оранжевым.

3) Качественное определение серы в белках. Если к раствору белков прилить ацетат свинца, а затем гидроксида натрия и нагреть, то выпадает черный осадок, что указывает на содержание серы.

13. Гидролиз белков (Слайд 37–38). Виды гидролиза белка учащиеся анализируют и записывают в тетрадь.

Слайд 37. Гидролиз белков одно из важнейших свойств белков. Происходит в присутствии кислот, оснований или ферментов. Для полного кислотного гидролиза нужно кипятить белок соляной кислотой в течение 12-70 часов. В организме полный гидролиз белков происходит в очень мягких условиях под действием протолитических ферментов. Важно обратить внимание учащихся на то, что конечным продуктом гидролиза белков являются аминокислоты.

Слайд 38. Виды гидролиза белка. Каждый вид организмов, каждый орган и ткань содержат свои характерные белки, и при усвоении белков пищи организм расщепляет их до отдельных аминокислот, из которых организм создает собственные белки. Расщепление белков осуществляется в пищеварительных органах человека и животных (желудке и тонком кишечнике) под действием пищеварительных ферментов: пепсина (в кислой среде желудка) и трипсина, хемотрипсина, дипептидазы (в слабощелочной – pH 7,8 среде кишечника). Гидролиз – основа процесса пищеварения. В организм человека ежедневно должно поступать с пищей 60– 80 г белка. В желудке под действием ферментов и соляной кислоты белковые молекулы распадаются на “кирпичики” – аминокислоты. Попадая в кровь, они разносятся по всем клеткам организма, где участвуют в строительстве собственных белковых молекул, свойственных только данному виду.

14. Исследования в области изучения белков в 19 веке (Слайд 39–42). Открытия ученых – химиков Ф. Сэнгера, М.Ф.Перуц и Д.К. Кендырю.

Слайд 39. Учеными полностью определена структура некоторых белков: гормона инсулина, антибиотика грамицидина, миоглобина, гемоглобина и т. д.

Слайд 40. В 1962 г. М.Ф. Перуц и Д.К. Кендырю были удостоены Нобелевской премии за исследования в области изучения белков.

Слайд 41. Молекула гемоглобина (Mr = (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) = 68000) построена из четырех полипептидных цепей (Mr = 17000 каждая). При соединении с кислородом молекула изменяет свою четвертичную структуру, захватывая кислород.

Слайд 42. В 1954 г. Ф. Сэнгер расшифровал аминокислотную последовательность в инсулине (через 10 лет он был синтезирован). Ф. Сенгер – английский биохимик. С 1945 года он приступил к изучению природного белка инсулина. Этот гормон поджелудочной железы регулирует в организме содержание глюкозы в крови. Нарушение синтеза инсулина приводит к сбою углеводного обмена и тяжелому заболеванию – сахарному диабету. Воспользовавшись всеми доступными ему методами и проявив огромное искусство, Ф. Сенгер расшифровал строение инсулина. Оказалось, что он состоит из двух полипептидных цепей длиной 21 и 30 остатков аминокислот, соединенных между собой в двух местах дисульфидными мостиками цистеиновых фрагментов. Работа потребовала долгих девяти лет. В 1958 г. ученому была присуждена Нобелевская премия “за работы по структуре протеинов, особенно инсулина”. На основе открытия Ф. Сенгера в 1963 г был завершен первый синтез инсулина из отдельных аминокислот. Это был триумф синтетической органической химии.

15. Функции белков (Слайд 43). Проводится самостоятельная работа учащихся с учебником Ю.И. Полянского. Общая биология стр.43-46. Задание для учащихся: записать в тетрадь функции белков.

Слайд 43. Проверка и закрепление выполненного задания.

16. Белки как компонент пищи животных и человека (Слайд 44–49). Пищевая ценность белков определяется содержанием в них незаменимых аминокислот.

Слайд 44. При полном расщеплении 1 грамма белка освобождается 17,6 кДж энергии.

Сообщение учащегося на тему: “Белки – источник незаменимых аминокислот в организме” (Приложение 4).

46 Слайд. Менее ценны растительные белки. Они беднее лизином, метионином, триптофаном, труднее перевариваются в желудочно-кишечном тракте.

В процессе пищеварения белки расщепляются до свободных аминокислот, которые после всасывания в кишечнике поступают в кровь и разносятся ко всем клеткам.

47 Слайд. Полноценные и неполноценные белки. Полноценные белки – это те, в состав которых входят все незаменимые аминокислоты. Неполноценные белки содержат не все незаменимые аминокислоты.). Сообщение учащегося на тему – “Энергетическая ценность некоторых продуктов”. (Приложение 6) .

17. Значение белков (Слайд 48–49).

Слайд 48. Белки – обязательная составная часть всех живых клеток, играют исключительно важную роль в живой природе, являются главным, наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма.

Слайд 49. Завершаем изучение темы определением жизни Ф. Энгельса “Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка”.

IV. Разбор домашнего задания: Химия. Г.Е.Рудзитис, стр. 158–162 изучить материал.

V. Подведение итогов урока.

Литература:

1. Баранова Т.А. Правильное питание. – М.: Интербук, 1991. – С. 78–80.
2. Волков В.А., Вонский Е.В., Кузнецова Г.И. Выдающиеся химики мира. – М.: ВШ, 1991. 656 с.
3. Габриелян О.С. Химия. Учеб.10 кл. для общеобразоват. учреждений – М.: Дрофа, 2007.
4. Горковенко М.Ю. Поурочные разработки по химии. – М.: Вако, 2006. С. 270–274.
5. Полянский Ю.И. Общая биология. Учеб.10–11 класс. 2011г.
6. Рудзитис Г.Е. Химия: Органическая химия. Учеб. 10 кл. для общеобразоват. учреждений. – М.: Просвещение, 2011 – стр.158–162.
7. Фигуровский Н.А. Очерк общей истории химии. От древнейших времен до начала XIX века. – М.: Наука, 1969. 455 с.
8. Интернет-ресурсы.

Органические соединения, в состав которых входит азот, довольно разнообразны и многочисленны. В этом отношении азотсодержащие соединения даже превосходят кислород- и серосодержащие вещества. Причина такого многообразия состоит в том, что азот в составе органических соединений может находиться в различных валентных состояниях и образовывать не только простую, но и двойную и даже тройную связь.

НИТРОСОЕДИНЕНИЯ

Нитросоединения - производные углеводородов, в молекулах которых один или несколько водородных атомов замещены на соответствующее число нитрогрупп (-N0 2):

Строение. В зависимости от характера углеродного атома, с которым связана нитрогруппа, различают первичные (I), вторичные (II) и третичные (III) нитросоединения:

Строение нитрогруппы можно представить такими структурами:

Однако эти формулы не совсем точно отражают строение нитрогруппы. Установлено, что связи в ней имеют промежуточный характер - с выравненным распределением электронной плотности. Поэтому правильнее строение нитрогруппы можно передать с помощью таких мезо- мерных (граничных) формул:

Номенклатура. По систематической номенклатуре нитросоединения называют, добавляя приставку нитро- к названию соответствующего углеводорода:

Получение. Нитросоединения получают реакцией нитрования алканов

Реакция нитрования алканов, как известно, протекает по радикальному механизму.

Химические свойства. 1. Восстановление нитросоединений. При восстановлении нитросоединений образуются первичные амины:

2. Действие щелочей на нитросоединения. Нитрогруппа, являясь сильным акцептором электронов, способствует подвижности водородных атомов при а-углеродном атоме:

Поэтому первичные и вторичные нитросоединения (I) в щелочной среде образуют новую форму нитросоединения - кислотную аци- нитроформу (II), которая затем переходит в соль (III):

Взаимное превращение двух форм нитросоединений (нитроформы и аци-нитроформы) является примером динамической изомерии (таутомерии).

3. Действие азотистой кислоты на нитросоединения. Первичные нитросоединения с азотистой кислотой образуют нитроловые кислоты, а вторичные - псевдонитролы:

Отдельные представители. Нитрометан СН 3 -N0 2 - бесцветная легкоподвижная жидкость с т.кип. 101, 2 °С, хороший растворитель. Хлорированием нитрометана получают трихлорнитро- метан (хлорпикрин) СС1з~N0 2 , который используют для борьбы с грызунами в хлебохранилищах.

Нитроэтан СзНй - NO2 - жидкость с т.кип. 114 °С. Применяют для получения гидроксиламина.

Азотистые вещества. Азотистые вещества - это химические соединения, в состав которых, кроме углерода, водорода и кислорода, обязательно входит азот. В пищевых продуктах содержатся азотистые вещества

органического происхождения (белки, ферменты, аминокислоты, алкалоиды и др..) И неорганического (нитраты, нитриты). Наибольшее значение для организма человека имеют белковые вещества, на долю которых приходится до 98% азота пищевых продуктов. К важнейшим белковых веществ, входящих в состав пищевых продуктов, относятся белки и ферменты.

Белки - это высокомолекулярные сложные азотистые соединения.

Синтез белков из неорганических элементов в природе осуществляется только растительные организмы. В организме человека формирование тканей идет благодаря животным и растительным белкам, которые поступают с пищей.

Белки составляют почти половину сухих веществ нашего организма и выполняют многочисленные функции.

1. Вступая во взаимодействие с нуклеиновыми кислотами и другими соединениями, белки образуют основу всего живого. Исследованиями многих ученых доказано, что быстрый рост и размножение клеток, образования белковых секретов, активная физиологическая перестройка клеточных белков сопровождаются значительным накоплением нуклеопротеидов в соответствующих частях клеток или тканей.

2. Белки - это главный строительный материал для животного организма (как клетчатка для растительного). Например, половина всего азота белков печени заменяется в течение 5 - 7 дней, эритроциты крови полностью обновляются за 3,5-4 месяца.

3. Белки пищи и тканей организма могут использоваться для образования небелковых веществ, необходимых организму (особенно при углеводородном или жировом голодании).

4. Белки - это источник потенциальной энергии для организма. 1 г белка при окислении выделяет 23,5-17 кДж энергии.

5. Некоторые белки (например, γ-глобулин) выполняют защитную функцию, защищая организм человека от вредных микроорганизмов (особенно вирусов) и неблагоприятного воздействия внешней среды.

6. Белки играют важную роль в преобразовании химической энергии в механическую. Благодаря этому мышцы могут сокращаться.

7. Очень важная транспортная функция белков, которые переносят, а вернее, протягивают через мембраны клеток необходимые вещества и выбрасывают из клеток ненужные соединения (шлаки). Например, гемоглобин приносит в каждую клетку кислород, а забирает углекислый газ.

8. Некоторые белки выступают как органические высокоактивные катализаторы, ускоряя большинство реакций, происходящих в организме человека. Речь идет о белки-ферменты.

Даже далеко не полный перечень функций, которые выполняют белки, дает нам представление о том чрезвычайное значение, которое имеют белки для организма человека. Потребность человека в белках - 80 - 120 г в сутки, при этом 50-55% должно приходиться на белки животного происхождения.

В современном мире проблема обеспечения белками, особенно животного происхождения, стоит очень остро. С нехваткой белков в рационе питания связана низкая продолжительность жизни, физическое и даже умственное отставание развития, особенно у детей, появление новых заболеваний (в частности такого, как квашиоркор).

Несмотря на большое разнообразие белков в природе, за главными элементами, которые входят в их состав, они мало отличаются между собой. В молекуле белка на долю углерода приходится 50 - 55%, кислорода - 21 - 23, водорода - 6 - 7, серы - 0,5 - 2,5%. Количество азота в молекуле белка довольно постоянна - 15 - 18% (в среднем считается 16%).

Пищевая ценность белков обусловлена прежде всего тем, что они выступают источником энергии и некоторых биологически ценных веществ (незаменимые аминокислоты, ферменты).

Белки, входящие в состав пищевых продуктов, могут быть причиной нежелательных процессов при хранении (гниения, гидролиз). Кроме того, наличие белков в некоторых пищевых продуктах ухудшает их товарный вид (помутнение пива и других напитков), вкусовые и ароматические свойства (чай, табак).

Количество белков в пищевых продуктах колеблется в широких пределах. Богатые белками продукты животного происхождения, а также зерновые и бобовые культуры. Плоды, ягоды, овощи содержат относительно мало белков.

Аминокислотный состав и структура белков. Элементарной структурной единицей белковой молекулы является аминокислота. В природе обнаружено около 100 различных аминокислот, но только 20 - 22 из них входят в состав белков организма человека из пищевых продуктов, около 10 встречается редко, а другие ходят в состав некоторых физиологических небелковых соединений (гормонов, антибиотиков и др.). Или содержащиеся в растительных и животных организмах в свободном состоянии.

Все аминокислоты делятся по химической структуре на две группы: ациклические (жирного ряда) и циклические (ароматического ряда). Большинство аминокислот имеет ациклические структуру.

Часть аминокислот может образовываться в организме человека в результате процессов взаимного превращения. Такие аминокислоты называют заменимыми. Это глутаминовая кислота, цистин, цистеин, пролин. Некоторые аминокислоты не могут образовываться в организме человека, а должны поступать только с продуктами питания. Такие кислоты называются незаменимыми. Для взрослого человека их 8 (лизин, лейцин, изолейцин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, треонин), а для детей незаменимыми считаются еще 2 аминокислоты - гистидин и аргинин.

На основе изучения аминокислотного состав многих белков установлено, что такие аминокислоты, как фенилаланин, пролин, тирозин, лейцин, изолейцин, глутаминовая кислота почти постоянно встречаются в белках. Такие же аминокислоты, как лизин, метионин, аргинин, гистидин, встречаются значительно реже. Но это общее положение не всегда можно применить к отдельным специфических белков. Так, например, протамины отличаются высоким содержанием аргинина (до 80%) и почти полным отсутствием лейцина и глутаминовой кислоты. Для гистонов характерно высокое содержание аргинина и лизина и почти полное отсутствие триптофана и цистина.

Зависимости от аминокислотного состава белки бывают полноценными и неполноценными.

Роль незаменимых аминокислот для организма человека еще недостаточно изучена, но все они выполняют важные функции. Недостаток в рационе питания той или иной аминокислоты влияет в первую очередь на регенерацию белков.

При отсутствии валина нарушается координация движений.

Изолейцин нужен для нормального роста молодого организма.

Лейцин очень распространен в растительных и животных белках, особенно много его образуется при прорастании зерна. При недостатке этой аминокислоты задерживается рост молодого организма, уменьшается масса тела.

Лизин - одна из важнейших незаменимых аминокислот. Недостаток лизина в пище приводит к нарушению кроветворения, уменьшение количества эритроцитов и снижение в них гемоглобина, нарушение кальцификации костей.

Метионин играет важную роль в азотистых равновесии в рганизми. В молекуле метионина является легкоподвижный метательное группа, которая легко передается на другие соединения.

Треонин играет важную роль в развитии животных организмов. Недостаток треонина приводит к уменьшению массы тела и даже к гибели животного.

Триптофан необходим для образования гемоглобина, нормального роста организма. Главным источником триптофана являются белки молока, мяса, яиц, бобовых.

Фенилаланин играет важную роль в деятельности щитовидной железы, он образует ядро в процессе синтеза гормона тироксина.

Для определения биологической ценности белков используют такой показатель, как аминокислотный скор, который позволяет выявить лимитированные незаменимые аминокислоты. Определение лимитированных аминокислот и степени их недостатка проводится путем сравнения процентного содержания аминокислот в исследуемом белке и в таком же количестве условно идеального белка. Эталонами идеального белка считают белки материнского молока, куриного яйца и коровьего молока.

Аминокислотный состав белка и последовательность размещения аминокислот в полипептидных цепочках называют первичной структурой белка.

Спиральная или складчатая структура макромолекулы, обусловлена образованием водородных связей, называется вторичной структурой белка.

Миоглобин, гемоглобин, овоальбумин значительной степени построены из α-спиралей, в то время как лактоглобулин, химотрипсин, пепсин - в основном неспиральни.

Целый ряд свойств белковой молекулы (ферментативная атакованисть, термолабильность) зависят от ее вторичной структуры. Наиболее сложные и тонкие особенности структуры, которые отличают один белок от одного, связанные с ориентацией белковой молекулы в пространстве. Молекулы многих белков имеют округлую форму, то есть спиральные структуры заключены или свернуты в компактные глобулы. Такое заключение стабилизируется рядом вторичных связей, возникающих между боковыми радикалами аминокислотных остатков. К ним относятся дисульфидные связи, гидрофобные взаимодействия (силы Ван-дер-Ваальса) между неполярными радикалами, электростатические силы взаимодействия между полярными группами, солевые связи и др..

Таким образом, главную роль в стабилизации этого уровня организации макромолекул играет не пептидный скелет, а боковые цепи аминокислот.

Конфигурация полипептидной спирали в пространстве определяет третичную структуру белка.

Исследователи считают, что третичная структура возникает автоматически, как результат взаимодействия аминокислотных радикалов с молекулами растворителя. При этом каждая спираль в определенных условиях заключается только одним-единственным способом, приобретая той формы, которая характерна для молекул природного белка.

Третичная структура определяет внешнюю форму белковой молекулы (глобулярную или фибриллярные). Глобулярные белки молока, яйца, миоглобин, фибриллярные - коллаген мяса и рыбы, кератин волос, ногтей, фиброина шелка.

Четвертичная структура представляет собой более сложную конфигурацию, потому молекула белка состоит из нескольких субъединиц, каждая из которых занимает фиксированное положение в пространстве, вследствие чего белок приобретает биологической активности.

Объединение субъединиц в мультимера происходит самопроизвольно. Число субъединиц (протомеры, входящих в мультимера), разное - от четырех (в молекуле гемоглобина) до нескольких тысяч (белок вируса табачной мозаики). Четвертичная структура образуется при возникновении ковалентных ионных связей и слабых сил взаимодействия между отдельными функциональными группами, которые находятся на поверхности глобул.

Часто четвертичная структура белка является основой его биологической активности. Но следует подчеркнуть, что функциональная активность того или иного белка определяется не только четвертичной структурой, а всеми четырьмя уровнями ее организации. Все эти уровни структуры взаимно влияют друг на друга, причем ниже порядок организации определяет выше.

Свойства белков. Важнейшие свойства белков, которые проявляются при переработке, хранении и использовании пищевых продуктов: амфотерность, гидрофильность, способность денатуруватись, гидролиз, гниения и некоторые другие.

Амфотерность белковой молекулы обусловлена присутствием в молекуле аминокислоты (а следовательно, в молекуле белка) двух функциональных групп: аминогруппы, которая предоставляет белка щелочных свойств, и карбоксильной группы, которая является носителем кислых свойств. Благодаря этому каждая молекула белка имеет свою изоэлектрической точки (ИЭТ) - такое значение рН среды, при котором ее заряд равен нулю. В таком состоянии молекула белка меньше диссоциированной и стабильная, потому что она не имеет важного фактора стабильности - заряда. Разные белки имеют разное значение ИЭТ. Так, ИЭТ для гемоглобулину - 6,7, казеина молока - 4,6; γ-глобулина - 7,3, пепсина - 2,75.

Знание этого свойства помогает целенаправленно вести технологические процессы в ряде отраслей пищевой промышленности. Например, при производстве сыра необходимо вызвать денатурацию главного белка молока казеина, ИЭТ которого 4,6. Для этого снижают рН молока благодаря молочной кислоте, образующейся при молочнокислого брожения. При производстве сгущенного молока, наоборот, технологический процесс ведут так, чтобы сохранить высокую дисперсность белков, то есть не допустить снижения рН, чтобы белок не денатурувався.

Гидрофильность белков определяется способностью диполей воды связываться ионами, ионными и полярными группами. Поскольку молекула белка имеет на своей поверхности большое количество полярных групп, она может связывать большое количество диполей воды. Белки могут впитывать до 300% воды по сравнению со своей сухой массой. Вода фиксируется силовым полем полярных групп несколькими слоями.

В большинстве пищевых продуктов белки находятся в набухли состоянии. С этим связана твердость, эластичность, упругость и другие структурные свойства мяса, теста, сыра, мясного и рыбного фарша. Наименьшую способность к набуханию проявляют белки в изоэлектрической состоянии. Некоторые белки могут набухать бесконечно, т.е. растворяются. Растворимость белков зависит от соотношения полярных и неполярных групп, а также их взаимного расположения в молекуле. Некоторые белки со временем теряют свою способность растворяться. Наверное, это связано с определенными изменениями конфигурации белка в пространстве. Вот почему после длительного хранения бобовые и макароны плохо набухают в воде.

Денатурация белков. Денатурацией называют любое негидролитичне нарушения естественной структуры белковой молекулы, которое вызывает изменение его основных свойств. Фактически это внутренняя перестройка молекулы, которая не связана с нарушением пептидных связей. Вследствие такой перестройки нарушается уникальное размещение и форма пептидных цепей. Таким образом, при денатурации нарушается четвертичный, третичный и вторичный уровни структуры белка, и, как следствие, изменяются его свойства. Основном денатурация - процесс невозобновимые.

Денатурация белков может вызываться самыми разнообразными факторами, которые вызывают нарушение тех форм связи, благодаря которым были созданы соответствующие уровни структуры белковой молекулы.

На практике главным фактором денатурации является тепловая денатурация. Для многих белков температура +50 ° С уже является критической. При повышении температуры прежде всего нарушаются водяные связи. Степень денатурации при нагревании зависит от температуры и времени ее действия на белок, рН среды, количества воды поглощенных белком. Безводные белки выдерживают достаточно высокую температуру, не испытывая заметных изменений структуры. Высокотемпературная обработка пищевых продуктов всегда сопровождается денатурацией (производство мучных изделий, варки мяса, рыбы, овощей).

Денатурация белков может вызываться изменением рН среды. При этом происходит изменение электростатических сил взаимодействия благодаря увеличению количества полярных групп в субстрате. В пищевой промышленности широко используют влияние рН среды на состояние белков. Производство кисломолочных продуктов, сычужных сыров, консервирования с помощью уксусной или молочной кислоты - во всех этих случаях денатурация белков вызывается изменением реакции среды.

Денатурацию могут вызвать некоторые органические соединения (мочевина, ферменты, алкалоиды, фенолы и др..). Эти вещества ослабляют гидрофобные силы взаимодействия и вызывают нарушение третичной структуры. Так, например, при производстве пива, вина большое значение для получения высококачественного продукта имеет обработка этих продуктов дубильными веществами. Вследствие денатурации белков под воздействием дубильных веществ напитки становятся прозрачными, не имеют осадка.

При денатурации белков изменяются некоторые их свойства:

Форма и размер молекулы (некоторые глобулярные белки становятся похожими на фибриллярные)

Увеличивается вязкость, а иногда белок уплотняется. Например, изменение вида белковой части куриного яйца при тепловой денатурации;

Атакованисть протеолитическими ферментами (денатурированный белок легче усваивается)

Растворимость, потому что денатурированный белок не может связывать воду. Кроме того, при денатурации белок может выделять часть жидкости (процесс коагуляции). Вот почему иногда при обжаривании продуктов масса уменьшается.

Гидролиз белков сопровождается разрывом пептидных связей, т.е. нарушением первичной структуры. При этом образуются такие промежуточные продукты гидролиза, как пептоны, полипептиды и наконец аминокислоты. Продукты гидролиза легче растворяются в воде, чем сами белки, могут давать пищевым продуктам своеобразного вкуса.

При хранении продуктов гидролиз белков приводит к ухудшению качества мяса, рыбы, сыров и других товаров.

Гидролитической распад белков чаще катализируется ферментами, реже - кислотами и щелочами.

Гниение - это глубокий распад белков под воздействием микроорганизмов с выделением аммиака, сероводорода, индол, скатол, меркаптанов. Пищевые продукты, белки которых начали гнить, не только непригодны для еды, но и опасны для здоровья человека.

Классификация белков. В природе известно более 2000 белков животного, растительного и микробного происхождения. Все эти белки разнообразны по своим биологическим свойствам, но близкие по химическому составу. Создать единую классификацию белков пока невозможно из-за недостаточных знаний структуры многих белков. Мы уже говорили, что по аминокислотному составу белки могут быть полноценными и неполноценными; по форме - глобулярные и фибриллярные. Кроме того, белки делятся в зависимости от состава на две большие группы: простые, или протеины, и сложные, или протеиды.